Vicerrectoría Académica
Dirección Nacional de innovación Académica
Son las moléculas más diversas, complejas y de mayor tamaño presentes en la célula. Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y usualmente azufre. En algunas proteínas pueden encontrarse unidos diferentes tipos de sustancias químicas llamadas grupos prostéticos, estos incluyen carbohidratos, lípidos, grupos fosfato, el grupo hem que contiene hierro e iones metálicos tales como el cobre y el zinc. Las proteínas tienen formas tridimensionales que son necesarias para su función específica.
Entre las funciones más importantes de las proteínas se
consideran:
Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las proteínas y examinar las propiedades de los componentes y las características de los enlaces que ellos establecen para formarlas.
Las proteínas son polímeros constituidos por monómeros denominados aminoácidos proteicos o naturales, los cuales son 20. Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa (Figuara 1), se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas laterales. Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las propiedades de sus cadenas laterales (Figura 2) así:
Figura 1. Estructura básica de los aminoácidos evidenciandose los grupos funcionales (Grupo carboxilo y amino) y el grupo radical (R)
Figura 2. 5 de los 20 aminoácidos. Observese la diferencia en composición en el grupo radical.
AMINOÁCIDOS NO POLARES
Poseen cadenas laterales hidrofóbicas que no interactúan
con el agua por lo tanto, se localizan al interior de la molécula
de proteína de la cual hacen parte. Esta ubicación les impide
quedar en contacto con el agua. Son ejemplos de estos aminoácidos
no polares la glicina (el más sencillo),
la alanina, valina, leucina, isoleucina con cadenas carbonadas simples. El primero frecuentemente aparece constituyendo
los dobleces angulares en la secuencia lineal de aminoácidos para
lograr la conformación tridimensional de la proteína. Además
hacen parte de este grupo la prolina con
cadena cíclica de tres átomos de carbono unidos al nitrógeno
del grupo amino y al carbono alfa del grupo carboxilo, esta estructura
le permite en la cadena peptídica la formación de "torsiones
curvas", la cisteína y la metionina con átomos de azufre en sus cadenas laterales. La cisteína
es menos hidrofóbica que la metionina por poseer un grupo sulfidrilo
(SH) el cual juega un papel importante en el plegamiento correcto de las
proteínas ya que facilita la formación de los denominados
puentes disulfuro. Otros dos aminoácidos no polares son la fenilalanina y el triptófano con cadenas laterales
anilladas.
AMINOÁCIDOS POLARES
Son aminoácidos con cadenas laterales no cargadas pero polares
o hidrofílicas. Estos son la serina, treonina, tirosina, asparagina y glutamina los cuales tienen grupos amida polares ( O=C-NH2). Debido a sus cadenas
polares estos aminoácidos pueden formar puentes de hidrógeno
con el agua y por su naturaleza hidrofílica tienden a ubicarse
en la región externa de la molécula de la proteína
que estén constituyendo.
AMINOÁCIDOS BÁSICOS (CATIÓNICOS)
Son aminoácidos con cadenas laterales que poseen grupos básicos
cargados, carácter que los hace muy hidrofílicos Entre ellos
se tienen la lisina, arginina e histidina siendo los dos primeros los
más básicos debido a que sus cadenas laterales siempre están
cargadas positivamente. La histidina puede
estar sin carga o tener carga positiva a pH fisiológico, así
que frecuentemente juega un papel muy activo en las reacciones enzimáticas
participando en el intercambio de iones hidrógeno.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (ANIÓNICOS)
tienen cadenas laterales ácidas que terminan en grupos carboxilos
como el ácido aspártico y
el ácido glutámico. Estos
aminoácidos están cargados negativamente en la célula
y por lo tanto siempre se hace referencia a ellos como aspartato o glutamato. Son muy hidrofílicos
y se localizan en la superficie de las proteínas.
FORMACIÓN DE PÉPTIDOS
Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las
células para constituir péptidos y proteínas de acuerdo
con la información genética razón por la cual la
polimerización se realiza con la participación de enzimas
específicas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas
para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reacción de
condensación entre el grupo carboxilo del primer aminoácido
con el grupo amino del segundo para formar un enlace
peptídico o amida (Figura 3) con la eliminación de una molécula de agua. El compuesto
resultante es un dipéptido, el cual
puede formar un segundo enlace peptídico entre su grupo carboxilo
terminal y el grupo amino de un tercer aminoácido dando lugar de
nuevo a una molécula de agua y originando un tripéptido como se observa en la siguiente figura:
Figura 3. Conformación de dipeptidos y tripeptidos con la eliminación de una molécula de agua en cada paso
De esta manera se añaden nuevos aminoácidos siguiendo la secuencia predeterminada por la información genética dando lugar a un oligopéptido (menos de 10 aminoácidos), a un polipéptido (hasta 40 aminoácidos) o una proteína con más de 50 aminoácidos. La molécula proteica puede estar constituida por uno o más polipéptidos plegados en una conformación tridimensional específica. La proteína responsable del transporte de oxígeno en los vertebrados y algunos invertebrados es la hemoglobina, la cual posee en su estructura cuatro cadenas peptídicas que se plegaron de manera independiente y que al unirse dan a la moléculas las propiedades específicas para cumplir su función.
