Vicerrectoría Académica
Dirección Nacional de innovación Académica
Transporte de oxigeno
Suministro de Oxigeno a los Tejidos
El sistema de suministro de O2 en el cuerpo lo componen los pulmones y el aparato circulatorio. El suministro de oxigeno a un tejido particular depende de la cantidad de O2 que entre a los pulmones, lo adecuado del intercambio gaseoso pulmonar, el riego sanguineo del tejido y la capacidad de la sangre para transportar O2. El flujo sanguineo depende del grado de constriccion del lecho vascular en el tejido y del gasto carediaco. La concentración de O2 en la sangre esta determinada por la cantidad de O2 disuelto, la cifra de la hemoglobina de la sandre y la afinidad de la hemoglobina por el O2.
Reacciones de la Hemoglobina y el Oxigeno
La dinámica de la reacción de la hemoglobina con el O2 la hace un transportador de O2 particularmente adecuado. La hemoglobina es una proteina constituida por 4 unidades, cada una con una molecula hem unida a una cadena polipeptidica. El hem es un complejo compuesto de una porfirina y un atomo de ion ferroso. Cada uno de los cuatro atomos de hierro pueden combinarse reversiblemente con el O2.
La estructura cuaternaria de la hemoglobina determina su afinidad por el O2; cambiando la relación de sus 4 cadenas peptídicas componentes, la molécula fomenta la captación de O2 o su suministro. El movimiento dé las cadenas está asociado con un cambio en la posición de las moléculas hem, lo cual supone un estado de relajamiento o estado r, que favorece el enlace del O2, o un estado tenso o estado t que disminuye el enlace de O2. La transición de un estado al otro involucra la rotura o la formación de puentes de sal entre las cadenas peptídicas, y se ha calculado que estos cambios ocurren alrededor de 108 veces en la vida de un eritrocito.
Cuando la hemoglobina capta una pequeña cantidad de O2, se favorece el estado r y se facilita una captación adicional de O2. Esta es la razón por la cual la curva de disociación de la oxihemoglobina, curva que relaciona el porcentaje de saturación del O2 en la hemoglobina y por tanto su poder de transportación, con la PO2, tiene una forma sigmoide característica. La combinación del primer hem en la molécula de hb con el O2 incrementa la afinidad del segundo hem por el O2 y la oxigenación del segundo aumenta la afinidad del tercero, etc., de manera que la afinidad de la hb para la cuarta molécula de o2 es muchas veces mayor que para la primera. Cuando la hemoglobina capta O2, las dos cadenas b se acercan; cuando el o2 es cedido, se apartan. Este desplazamiento es esencial para que ocurra el cambio en la afinidad por el O2.
Cuando la sangre se equilibra con 100% de O2(PO2 = 760 mm hg), la hemoglobina se satura 100%. Cuando está completamente saturada, cada gramo de hemoglobina contiene 1.34 mi de O2. En la sangre normal, la concentración de hemoglobina es cerca de 15 g/100 ml (14g/ml en las mujeres y 16g/100 ml en los hombres). Por tanto, 100 ml de sangre contienen 20.1 mi (1.34 mi x 15) de O2 unido a la hemoglobina cuando ésta se encuentra 100% saturada.
Factores que Afectan la Afinidad de la Hemoglobina por el Oxígeno
Tres factores importantes afectan la curva de disociación de la oxihemoglobina: el ph, la temperatura y la concentración de 2,3 difosfoglicerato (dpg; 2,3-dpg). Una elevación de la temperatura o una caída del ph desplazan la curva hacia la derecha. Cuando la curva es desplazada en esta dirección, se requiere una PO2 mayor para que la hemoglobina fije una cantidad dada de O2. Por lo contrario, una caída de la temperatura y una elevación del ph desplazan la curva hacia la izquierda y se necesita una po2 más baja para fijar una cantidad dada de O2. Un índice conveniente de tales desplazamientos es la P50, la PO2 a la cual la hemoglobina está semisaturada con O2; mientras mayor sea la P50, menor es la afinidad de la hemoglobina por el O2.
La disminución en la afinidad de la hemoglobina por el O2 cuanob disminuye el ph de la sangre se llama efecto bohr y está íntimamente relacionado con el hecho de que la desoxihemoglobina fija h+ más activamente que la oxihemoglobina. El ph de la sangre disminuye a medida que aumenta su contenido de CO2, de manera que cuando sube la PCO2, la curva se desplaza hacia la derecha y se eleva la P50. La mayor parte de la insaturación de la hemoglobina que ocurre en los tejidos es secundaria a la declinación de la PO2, pero 1 a 2% de insaturación adicional se debe a la elevación de la pco2 y consiguiente desplazamiento de la curva de disociación hacia la derecha.
